4月14日，清華大學生命科學學院施一公教授研究組在《自然》（Nature）在線發表題為《細菌能量耦合因子轉運蛋白結構》（Structure of a bacterial energy-coupling factor transporter）的研究論文，首次報道了能量耦合因子轉運蛋白復合物四聚體的晶體結構，并通過結構信息闡述了該蛋白復合物的工作的分子機制。清華大學醫學院副研究員王廷亮和生命聯合中心博士生付國斌共同為文章第一作者。

    能量耦合轉運蛋白（energy-coupling factor transporter）是一類近年來新鑒定的轉運蛋白，廣泛存在于革蘭氏陽性病原菌之中，負責攝入一些維生素及其他微量元素。該轉運蛋白復合物包含4個組分：兩個結合并水解ATP提供能量的親水蛋白（EcfA和EcfA’），一個識別和轉運底物的膜蛋白（EcfS）和另一個傳遞能量的膜蛋白（EcfT）。

    經過近3年的不懈努力，施一公教授領導的研究團隊通過X-射線晶體衍射的方法解析了能量耦合因子轉運蛋白的三維結構。通過分析該蛋白結構，研究人員發現膜蛋白EcfS與細胞膜基本處于平行狀態，而一般膜蛋白基本是垂直于細胞膜。根據這個極其特殊的構象，研究人員認為轉運蛋白EcfS通過在膜內翻轉來攝入底物。當處于垂直細胞膜的狀態時，EcfS可以與底物結合，然后翻轉進入平行狀態并釋放底物，之后返回垂直狀態進行下一輪循環，類似于酒杯在豎直狀態下接水，然后翻轉倒出杯內的水。在該過程中，親水蛋白EcfA和EcfA’水解ATP并耦合膜蛋白EcfT為EcfS的翻轉提供能量。這一轉運模式有別于目前對于轉運蛋白通用的“alternating access”模型，是一種嶄新的膜轉運蛋白工作模型。

    這是施一公教授研究團隊繼2010年在世界上首次解析并報道膜蛋白EcfS的晶體結構之后，在研究能量耦合因子轉運蛋白方面的又一次重大突破。由于該轉運蛋白只存在于細菌里，可以針對這類蛋白篩選或設計新的抗菌藥。因此這項工作不僅是闡述能量耦合因子轉運蛋白工作機制方面的一次突破，也對解決日益嚴重的細菌抗藥性等問題有著參考價值。

    《自然》同期還同時報道了來自中科院上海植物生理研究所張鵬研究員領導的課題組相關的獨立研究成果。這兩個研究組通過獨立研究針對兩種不同底物的ECF蛋白獲得了同樣的工作模型。【原標題：清華施一公研究組在《自然》發表論文】